Наръчник на химика 21

Химия и химическа технология

Протеиновата верига придобива изключителна стабилност, сгъвайки се в дясната а-спирала (фиг. 21-17). В такава структура аминокиселинните остатъци са насочени навън от оста на спиралата и C = 0 групите от един завой на спиралата са свързани с H - N групите от следващия завой чрез водородни връзки. Водородните връзки се образуват между силно електроотрицателни атоми, като P или O, и водородни атоми с малък локален излишък на положителен заряд. Такива връзки са главно от електростатичен произход и зависят от способността на два атома да се сближават. Малките О и Р атоми са способни да образуват такива връзки; по-големите О атоми обикновено не могат да образуват водородни връзки. В протеините водородните връзки играят много важна роля; те възникват между кислородния атом на карбонилната група и водородния атом на аминогрупата, принадлежаща към полипептидната верига. Както се вижда от фиг. 21-13, частично двойно свързаната природа на пептидната връзка C - N не само осигурява плоскостта на пептидната единица, но и прави кислородния атом донякъде отрицателен, а азотният атом с водородния атом, прикрепен към него, донякъде положителен. Това създава благоприятни условия за образуването на водородни връзки. [c.316]

Фигура: 21-17. a-Helix, вид сгъване на протеинова верига, открит както във фибриларните, така и в глобуларните протеини. -Спиралата е предсказана от L. Pauling и R. Corey въз основа на експерименти върху моделната конструкция на протеини, като се вземат предвид дължините на връзките и ъглите на връзката, получени в резултат на рентгенови структурни изследвания на отделни аминокиселини и полимери на две или три аминокиселини. Впоследствие тази структура е открита в протеините на косата и вълната, кератина на кожата и глобуларните протеини като миоглобин и хемоглобин. [c.316]

В протеина на косата и вълната, както и в други кератини, а-спиралите са многократно усукани помежду си в многожилни шнурове, които образуват нишки, видими за окото. Копринените протеинови вериги са разтегнати до пълната им дължина (а не навити) и са свързани с паралелни вериги чрез водородни връзки, за да образуват листове, показани на фиг. 21-2, а. В глобуларните протеини веригите не са напълно удължени или напълно навити в а-спирала, за да има молекула компактна структура, тя трябва да бъде правилно деформирана. В молекулата на миоглобина (вж. Фиг. 20-25) 153 аминокиселини от протеиновата верига са сгънати в осем завъртания на а-спиралата (обозначени с буквите AH на фигурата), които от своя страна са сгънати, така че резултатът е компактна молекула. Намотките E и P образуват джоб, в който се намира хемогрупата, и молекулата на кислорода може да се свърже с железния атом на този хем. По подобен начин е изградена молекулата на хемоглобина, която се състои от четири миоглобинови единици (вж. Фиг. 20-26). Малкият протеин цитохром с (виж фиг. 20-23) има по-малко място за завоите на а-спиралата. 103-те аминокиселини на този протеин са навити около неговата хем група като пашкул, оставяйки достъп до него само на едно място. По-големите ензими, като трипсин (223 аминокиселини) и карбоксипептидаза (307 аминокиселини), имат региони в центъра на молекулата, където протеиновата верига създава поредица от зигзагове, образувайки няколко паралелни нишки, държани заедно от водородни връзки, точно както в молекула коприна. [c.317]

Протеините са полимери на аминокиселини. Фибриларните протеини са основният структурен материал на косата, кожата, ноктите, мускулите и сухожилията. В тези структури протеиновите вериги са навити в многоверижни нишки или свързани помежду си чрез водородни връзки в листове. Кълбовидните протеини включват ензими, молекули носители и антитела. При протеините от този тип веригите могат да приемат формата на спирали или листове, но след това тези структури многократно се сгъват, сгъвайки се в компактни, изолирани молекули. [c.338]

Структурното образуване в протеиновите влакна (фиброин, кератин) протича по същия начин, както в целулозните влакна. A-спиралата е равновесната конформация на кератиновите макромолекули. Наличието на цистин определя появата на химични връзки между полимерните вериги на кератин - дисулфидни (цистин) връзки. Три макромолекули кератин са свързани в сноп (протофибрила), а протофибрилите - в микрофибрила и др. Наличието на зони с различна плътност на опаковане на различни етапи на супрамолекулната организация определя структурните различия на вълнените влакна. [c.156]

В живите организми протеините не съществуват просто под формата на дълги, гъвкави вериги с повече или по-малко хаотична форма. Протеиновите вериги се усукват или изправят по определен начин, като приемат специфични форми, необходими за функционирането на определен протеин. Тази особеност на структурата на протеините се нарича тяхната вторична структура. Една от най-важните и най-често срещаните вторични структури е спиралата на оси, пионер на която са Linus Pauling и RB Corey. Дадено е схематично представяне на спиралната структура на протеин [c.448]

Всички ензими принадлежат към класа на протеиновите съединения и следователно имат спираловидна структура. Ензимната молекула обаче може да се състои не от една, а от няколко успоредни спирали, които са свързани помежду си чрез новолентни връзки, главно поради мостове - 8-5—, [c.134]

Вторична структура - формата на полипептидна верига в пространството (най-често спирала). Протеиновата верига е усукана в спирала (поради многото водородни връзки). [c.258]

От структурна гледна точка протеините се разграничават между първични, вторични, третични и четвъртични структури. Първичната структура, както в случая с пептидите, се разбира като точната последователност на отделни аминокиселинни остатъци в макромолекула. Вторичната структура се определя от факта, че поради образуването на вътремолекулни водородни връзки, макромолекулите предпочитат да бъдат в определени конформации (най-често това е а-спирала - протеиновата верига е навита в дясна спирала, а други [c.192]

Рентгеновият метод е използван за определяне на междуатомните разстояния и ъгли на връзка в полипептидните молекули и на тази основа е изграден пространствен модел на протеини. През 1951 г. Л. Полинг предлага а-спирала като модел на пространствената структура на протеинова молекула, в която полипептидната верига трябва да се представя като нишка, обвиваща повърхността на цилиндъра, а връзките на съседните завои са свързани помежду си с водородни връзки между NH и CO групите. Това не е единствената възможна конфигурация за протеиновите молекули. [c.344]

През 1951 г. Полинг излага т. Нар. А-спирала като модел на пространствената структура на протеиновите молекули, в който полипептидната верига трябва да се представя като нишка, увита около повърхността на цилиндър. Съседните контури са подредени по такъв начин, че между NH и CO групите на всяка трета връзка да се установят водородни връзки (фиг. 65). Един завой на спиралата съдържа 3,6 аминокиселинни остатъка. Степента на развитие на спиралата зависи от естеството на протеина и външните условия. Така например, поли-1-аланинът започва да придобива конформация на а-спирала в чиста вода, ако полипептидната верига съдържа повече от 10 единици. В присъствието на неорганични соли спиралата е по-добре стабилизирана поради хидрофобни взаимодействия. [c.636]

Пространствената конфигурация на протеиновата молекула, напомняща спирала, се формира поради многобройните водородни връзки между —CO- и —NH- групите (Фиг. 2). Тази протеинова структура се нарича вторична. [c.19]

В космоса полипептидната верига, усукана в спирала, образува третичната структура на протеина (фиг. 3). Поддържа се от взаимодействието на различни функционални групи от полипептидната верига. Например, дисулфиден мост (–5–8–) често се образува между сярните атоми, има естерен мост между карбоксилната група и хидроксилната група, а между карбоксилната група и аминогрупата може да възникне солен мост. Тази структура се характеризира и с водородни връзки. Третичната структура на протеина до голяма степен определя специфичната биологична активност на протеиновата молекула. [c.19]

Третичната структура на протеина е реална триизмерна конфигурация, която усуканата спирала на полипептидната верига отнема в пространството. В най-простите случаи третичната структура може да се разглежда като спирала, която от своя страна е навита. Такава структура има издатини и вдлъбнатини в пространството с функционални групи, обърнати навън. Третичната структура обяснява специфичността на белтъчната молекула, нейната биологична активност. [c.352]

Една протеинова молекула съдържа много водородни връзки, които са един от видовете вътремолекулни сили на привличане, които ориентират протеиновите вериги в триизмерното пространство по определен начин, създавайки вторична структура на протеина. На фиг. 4.19 изобразява структурата на а-спирала, предложена от Pauling et al.На основата на тяхното рентгеново структурно изследване на протеини. a-Spiral е спирала, която, отдалечавайки се от вас, се извива по посока на часовниковата стрелка. [около 100]

Блоковата схема на алгоритъма за изчисляване на третичната структура на протеинова молекула е показана на фиг. 7. Както енергийните, така и геометричните ограничения на о-спиралите не трябва да се пресичат (минималното допустимо разстояние между осите на о-спиралите е 3,5 А), краищата на а-спиралите, свързани от участъците на полипептидната верига, не могат да се разминават по повече от Mk2. 5 A (M е броят на аминокиселините между краищата на а-спиралите). [c.148]

Вторична структура на протеините. Това е първият етап в пространствената организация на полипептидните вериги, контролирани от водородни връзки на пептидни групи, както вътремолекулни, така и междумолекулни. Основните видове вторична структура са a-спиралата, която е характерна както за цялата протеинова молекула (кератин на косата, миозин и мускулен тропомиозин), така и само за отделни участъци от протеиновия полимер (инсулин). Стабилизира се чрез вътремолекулни водородни връзки> C = 0- H-N Вижте страниците, където е споменат терминът Протеинови спирали: [c.449] [c.171] [c.392] [c.215] [c.468] [c.115] [c.40] [c.386] [c.334] [c.302] [c.421] [c.125] [c.249] [c.384] Молекулярна биология на клетките том 5 (1987) - [c.144]