Наръчник на химика 21

Химия и химическа технология

По този начин както механизмът на каталитично действие, така и специфичността към субстрата на ензимите могат да се обяснят със сгъването на тяхната полипептидна верига и позицията на радикалите върху нея. Естеството на сгъване на протеиновата верига в трипсин е показано на фиг. 21-20. Този ензим е изграден от една непрекъсната полипептидна верига от 223 аминокиселини. (Номерирането на аминокиселините на фигурата е променено чрез пролуки и вмъквания, за да се приведе в съответствие с номерирането в химотрипсин и еластаза.) Молекулата на трипсин има приблизително сферична форма с диаметър 45 А и вдлъбнатина във формата на чаша от едната страна за активния сайт. На фиг. Атомите 21–20 на аспарагинова киселина, хистидин и серин в активното място са показани с черни кръгове. Протеиновата верига, която трябва да се разцепи, е представена от цветни кръгове с черни джанти, а стрелка показва позицията на връзката, която се разцепва. Удебелените пунктирани сини линии в двата края на основата показват, че веригата му е опъната до значителна дължина и в двете посоки. Джобът на специфичността за радикала R е изобразен с пунктирани сини линии в долния десен ъгъл на фигурата и тъй като илюстрираната молекула е трипсин, в джоба се вмъква странична верига от аргинин, привлечена от отрицателния заряд на аспарагинова киселина 189 в долната част на джоба. [c.323]

Аминокиселините, които изграждат протеините, се различават по естеството на страничната верига - К. В много аминокиселини страничната верига е неутрална, например в глицин HgHCH COOH (К съответства на водороден атом), в аланин H2MCH (СН3 ) COOH (R = CHd), но в три аминокиселини - аргинин, лизин и хистидин, страничният радикал е основен [c.99]

Когато се прилага към олигопептиди, терминът денатурация, взет от ежедневието, което означава нарушаване на тяхната глобуларна конформация за протеини, е по-рядко използван от термина разстройване или трансформиране на спирала в неупорядени намотки. Страничните радикали с основен или киселинен характер стабилизират а-спиралови конформации в разтвор при тези стойности на pH, когато функционалната група на страничния радикал е в нейонизирана форма. Промяната на pH обаче води до загуба на ред. Изследването на поведението на поли (а-аминокиселини) в спираловидни разтворители позволи да се получи точна информация за ефекта на добавките, които разрушават водородната връзка на разтворителите (например халоцетна киселина), тъй като промяната в подредената конформация към разстройство може да бъде надеждно проследено с помощта на спектроскопични [c.432]

Известно е, че междумолекулните взаимодействия във водно-аминокиселинната система определят разтворимостта на цвитерлит и способността да влиза в различни биологични трансформации [1]. Характерът на взаимодействието на аминокиселините с вода се определя от структурата на страничния радикал и размера на молекулите [2]. Термохимичните изследвания на разтварянето на биологично активни вещества във вода предоставят информация за термодинамичните свойства на аминокиселинните разтвори и ефекта на хидрофилните и хидрофобните компоненти на хидратацията върху промените в структурата на разтворителя. Литературата съдържа числените стойности на топлината на разтваряне за отделни аминокиселини [3, 4]. В [5] са дадени резултатите от термохимията на разтварянето на цистеин във вода. Тази работа е продължение на изследването на термодинамичните характеристики на разтварянето на аминокиселините като обективни показатели за взаимодействията, възникващи в разтвора. Като обект на изследване избрахме слабо разтворим (0,179 mol/kg при 473 К) ароматен аминокиселинен фенилаланин, за който [c.97]


Вижте страниците, където се споменава терминът Аминокиселинен страничен радикален характер: [c.510] [c.99] Биоорганична химия (1991) - [c.320]