Пептидът е

Пептиди (Гръцки πεπτος - питателна) - семейство вещества, чиито молекули са изградени от а-аминокиселинни остатъци, свързани във верига чрез пептидни (амидни) връзки —C (O) NH—.

Това са естествени или синтетични съединения, съдържащи десетки, стотици или хиляди мономерни единици - аминокиселини. Полипептидите се състоят от стотици аминокиселини, за разлика от олигопептидите, които се състоят от малък брой аминокиселини (не повече от 10-50) и прости пептиди (до 10).

Полипептиди може да има не-аминокиселинни фрагменти в молекулата, например въглехидратни остатъци.
Естествените полипептиди с молекулно тегло над 6000 далтона се наричат протеини.

Съдържание

Терминология: олигопептиди и полипептиди

Линията между олигопептиди и полипептиди (размерът, при който протеинова молекула престава да се счита за олигопептид и се превръща в полипептид) е доста произволна. Често се наричат пептиди, съдържащи по-малко от 10-20 аминокиселинни остатъка олигопептиди, а веществата с голям брой аминокиселинни единици са полипептиди. В много случаи тази линия изобщо не е очертана в научната литература и малка протеинова молекула (като окситоцин) се означава като полипептид (или просто като пептид).

Първо са изолирани пептиди от протеинови хидролизати, получени чрез ферментация.

Срок пептид предложен от Е. Фишер, който до 1905 г. е разработил общ метод за синтез на пептиди.

През 1953 г. В. Дю Виньо синтезира окситоцин, първият полипептиден хормон. През 1963 г. на базата на концепцията за твърдофазен пептиден синтез (P. Merrifield) са създадени автоматични пептидни синтезатори. Използването на методи за синтез на полипептиди направи възможно получаването на синтетичен инсулин и други ензими.

Известни "семейства" от пептиди

Семействата пептиди в този раздел са рибозомни, обикновено те имат хормонална активност.

Полипептидни молекули на панкреаса

bg: NPY
Пептид YY
ПРИЛОЖЕНИЕ Птичи панкреатичен полипептид
bg: ВЕЦ Човешки панкреатичен полипептид

Опиоидни пептиди

Опиоидните пептиди са група от естествени и синтетични пептиди, подобни на опиатите (морфин, кодеин и др.) В способността им да се свързват с опиоидните рецептори в тялото. Ендогенните морфиноподобни вещества са изолирани за първи път през 1975 г. от целия мозък и хипофизната жлеза на гълъби, морски свинчета, плъхове, зайци и мишки, а през 1976 г. фракции от такива олигопептиди са открити в цереброспиналната течност и човешката кръв. Различните видове тези олигопептиди се наричат ендорфини и енкефалини. Опиоидни рецепторни лиганди са открити и в много периферни органи, тъкани и биологични течности. Наличието на опиоиди е показано в хипоталамуса и хипофизната жлеза, кръвната плазма и цереброспиналната течност, стомашно-чревния тракт, белите дробове, органите на репродуктивната система, имунокомпетентните тъкани и дори в кожата. Заедно с ендорфините са открити така наречените екзорфини или параопиоиди, опиоидни пептиди, образувани по време на храносмилането на храната. Към днешна дата опиоидните рецептори и техните ендогенни лиганди са открити в почти всички органи и тъкани на бозайници, както и в животни с по-ниски нива на класификация, до най-простите. Основната част от опиоидните пептиди се формира от вътреклетъчно разцепване на прекурсори с високо молекулно тегло, което води до образуването на редица биологично активни фрагменти, включително опиоидни пептиди. Идентифицирани са три такива прекурсора и най-изследвани: проопиомеланокортин (POMC), проенкефалин А и продинорфин (проенкефалин В). POMK (локализиран главно в хипофизната жлеза) съдържа аминокиселинните последователности на b-липотропин, ACTH, a-, b- и g-меланоцит-стимулиращи хормони, a-, b- и g-ендорфини. Понастоящем е установено, че основният източник на енкефалини (метионин-енкефалин и левцин-енкефалин) в организма е проенкефалин А, локализиран главно в надбъбречните жлези. Съдържа 4 аминокиселинни последователности на мет-енкефалин и един лев-енкефалин, както и редица разширени форми на мет-енкефалин: меторфамид, MERGL (мет-енкефалин-Arg6-Gly7-Leu8), MEPF (мет-енкефалин- Arg6-Phe7), пептид F и група сродни пептиди, които изграждат пептид Е: BAM 22, 20, 18, 12, взаимодействащи с опиоидни рецептори от тип mu-, капа- и делта. В структурата на друг проенкефалин - препроенкефалин В (или продинорфин) - последователности на a- и b-неоендорфини, динорфини [динорфин 1-8, 1-17 (А), динорфин В (риморфин), 4kD-динорфин], които имат най-голям афинитет към OR-тип, както и лев-енкефалин. Радиорецепторен анализ на свързването на ендорфини и енкефалини с опиоидни рецептори показа, че афинитетът на мет- и лев-енкефалините към делта тип опиоидни рецептори е по-висок, отколкото към рецепторите от тип му; b-ендорфинът има приблизително еднакъв афинитет към опиоидните рецептори от му- и делта тип, a- и g-ендорфините показват много по-нисък афинитет към двата типа рецептори в сравнение с b-ендорфина. Въпреки факта, че мет-енкефалинът взаимодейства предимно с d-тип опиоидни рецептори, неговите аналози с по-дълга аминокиселинна последователност - меторфамид и пептиди от групата BAM (пептиди от надбъбречната медула) имат противоположен профил на селективност при взаимодействие с опиоидни рецептори mu> kappa> делта). Повечето ендогенни опиоиди могат да взаимодействат до известна степен с няколко вида рецептори. По този начин b-ендорфинът, с неговия N-краен фрагмент, е в състояние да взаимодейства с мю- и делта-опиоидни рецептори, а с неговия С-край с епсилон рецептори. В кожата на земноводните, а след това в мозъка и някои други органи на топлокръвни животни е открит четвъртият предшественик на ОП, продерморфин, който се счита за източник на дерморфин (му-агонист) и делторфин (делта-агонист ). В централната нервна система са открити ендогенни пептиди, които специфично взаимодействат с мю-опиоидни рецептори: Tyr-Pro-Trp-Phe-NH2 и Tyr-Pro-Phe-Phe-NH2, наречени ендоморфини, както и пептидът ноцицептин, който оказва неговият аналгетичен ефект чрез опиоид-подобни сираци рецептори.