Амилолитични лекарства (страница 1 от 8)
Амилолитичните лекарства се произвеждат широко у нас и в чужбина. Това е предимно мащабно производство. Амилаза нахоТе се използват в почти всички области, където се обработват нишестесъдържащи суровини. Амилазите се използват за озахаряване на зърно и каратофи нишесте. Най - големият потребител на амилолитични ензими е алкохолната и пивоварната промишленост, където вв момента малцът (покълнало зърно) се заменя успешно с амилолитcic ензимни препарати.
Източници на получаване на амилази
Амилазите са много широко разпространени в природата. Те се синтезират от много микроорганизми (бактерии, гъби, актиномицети, дрожди), животни и растения. Преди развитието на ензимната индустрия главипокълналото зърно (малц) е основен индустриален източник на производство на амилаза в европейските страни. За медицински цели амилазите са получени от животински суровини. В момента основният източник на амилази емикроорганизми, особено бактерии, гъбички и по-рядко дрожди.
Механизъм на действие и свойства на амилазите
Субстратите за действието на амилазите са нишесте, състоящо се от амилоPS и амилопектин, продукти на частична хидролиза на нишесте и гликоген.
Нишесте - растителен полизахарид с много сложна структура. Това е двукомпонентно съединение, състоящо се от 13-30% амилоза и 70-85% амилопектин. И двата компонента са нехомогенни, тяхното молекулно тегло (M. м.) варира в широки граници и зависи от естеството на нишестето. Амилозата е неразклоняващ се полимер, в който са глюкозните остатъциnena a-1,4-гликозидна връзка; степента на полимеризация е около 2000. При "ненормални" амилози с една или две а-1, 6-връзки полимеризацията на моможе да нарасне до 6000 (фиг. 1). Амилоза почти нищосе разбира като се възстановяваспособност, тъй като във всеки режимамилозна лекулаима само единсвободна алдехидна група.
Молекулата на амилозата е удължена спирала, стъпката на която еТой е 10,6 А и всеки контур включва 3 глюкозни остатъка. Максимално-
Фигура 1. Структура на амилоза:
а - амилоза без анормални аномалии; б - възможна схемаразклоняваща се амилоза; в - спирала от амилоза в разтвор сйодни молекули, вкарани в кухината му.
Край на връзките с
алдехидни групи 1 клон
- 2 вилици 4 вилици 8 вилици
16 крайни връзки
Фигура: 2.2. Амилопектин, дихо схематомично разделяне на амилопектин (според К. Майер):
а - в равнината; б - в космоса.
дължината на молекулата на амилозата достига 7000 А. В разтвора спиралата се компресира поради увеличаването на завоя, в който вече участват 6 глюкозни остатъкакози. Когато йодните молекули навлязат в амилозната спирала, вдигат шумима характерен син цвят. Невъзможно е да се говори стриктно за размера на молекулата на амилозата, т.е. дори от една проба на нишесте се извлича амилоза, с размер на молекулата от 500 до 2000 глюкозни остатъка. Амилопектинът има по-високо молекулно тегло от амилоза, и по-сложна системане. Това е разклонен полисхарид. Предполага се амиДихотомия на клонове на лопектинт.е. броят на крайните връзки винаги е с един повече от броя на връзките, даващи разклоняване, а сумата от тези числа дава общия брой на връзките по цялата верига (вж. фиг. 2.2).
Механизъм на действие. Групата на амилотичните ензими включва a- и b-амилази, глюкоамилаза, пулуланаза, изоамилаза и някои други ензими. Амилазите са два вида: ендо- и екзоамилази. Ясно изразеноженската ендоамилаза е амилаза, способна да разруши интрамомолекулни връзки във високополимерни вериги на субстрата.
Глюкоамилазата и b-амилазата са екзоамилази, т.е. ензими, които атакуват субстрата от нередуциращия край.
При изучаването на механизма на действие на амилазите има някоии преди всичко те се състоят в това, че субстратът - нишесте не ехомогенен и има различни характеристики по отношение на степента на полимеризация на гликозидната верига и броя на разклоненията.
Реакциите, катализирани от амилазите, имат два етапа: кратко - неподвижен и дълго - неподвижен. По време на първия етап ендоамилазата бързо намалява молекулното тегло на субстрата, образувайки смес от линейни и разклонени олигозахариди. Вторият етап на реакцията продължава, докато продуктите на хидролизата престанат да се оцветяват на йокъща; протича много по-бавно и зависи от индивидуалните свойства на ензима и неговата природа. Следователно крайните продукти на хидролиза от а-амилази могат да бъдат различни. Първият етап от ефекта на ензима върху субстрата, макар и да е неподреден, има подобен механизъм за всички видове а-амилази.
Има две хипотези относно механизма на действие на екзоамилазите върху субстрата. Първата хипотеза предполага, че въздействайки върху субстрата чрез едноверижен или "мълниеподобен" механизъм, екзоамилазата образува феркомплекс от субстрат с улавяне на нередуциращия край на веригата.
По-нататъшно популяризиране на ферпромяна по тази верига настъпва до пълната й хидролиза. Според втората хипотеза (b- и бъгамилазата действа върху субстрата чрез механизъм за множествена атака, т.е. ензимът образува комплекс с молекулата на субстрата, след което след няколко етапа този комплекс се разлага и ferченге се свързва с новия бенпо-хладен субстрат. С други думиmi, при многократна атака има кръстоска между разстроен механизъм и едноверижна атака "мълния". За пълно хидролиза по този механизъм е една
субстратната молекула трябва многократно да образува ензимно-субстратни комплекси. В този случай е възможна хидролиза на няколко връзки в една ката.литичен акт.
Механизмът на действие на амилазите върху субстрата може да се разглежда с №колко позиции:
1) вида на скъсаната връзка (a-1.4 или a-1.6);
2) вида на въздействието върху основата (ендо- или екзо-);
3) влияние върху скоростта на хидролизис на степента на полимеризация на субстрата;
4) възможността за хидролиза на олигозахариди;
4) способността на ензима да атакува многократно субстрата.
Наличието на признаци на амилази, отразени в позиции 3 и 4, когато действат върху линейни субстрати, може да показва съществуването на субцентрова структура в тези ензими. Активното място на амилазата вероятно ще се състои от няколко подцентра, всеки от които може да влезе в контакт с глюкозен остатък. Енергията на взаимодействие (A;), изразена в единици свободна енергия (kJ/mol), определя афинитета на субцентъра на ензима към субстрата. Този афинитет е индивидуаленно може да бъде както положителен, така и отрицателен. Вероятността за съществуване на подцентрови структури на амилазите помага да се установиизследване на активния център на амилазите, дава по-ясно обяснение на специфичността на субстрата, но не обяснява механизма на хидролиза на разклоненините субстрати.
а-амилаза. a-амилаза (a-1,4-глюкан-4-глюканохидролаза, EC 3.2.1.1.)Това е ендоамилаза, предизвикваща хидролитично разцепване на a-1,4-гликозидни връзки в силно полимеризиран субстрат. Ензим нанаречена а-амилаза, тъй като освобождава глюкоза в а-мутамерна форма.
а-Амилазата е водоразтворим протеин с глобулинови свойства и М. м. 45 000-60 000. Един вид изключение е B. macerans a-амилаза, която има М. м. 130 000. Има индикации, че някоиry термостабилни а-амилази имат M. m. 14 000-15 000, но в тяхната бенкаkulah съдържа 2-3 пъти повече калциеви атоми.
води до инактивиране на ензима. Повторно въвеждане на калций в околната средаможе частично да възстанови своята дейност. B. subtilis a-амилаза, с помощта на цинков йон, е способна да образува димерна форма, която липсва на други a-амилази. Всички а-амилази са устойчиви на протеази. Те са богатиколофон и триптофан. Състав на глутаминова и аспарагинова киселинаса 25% от протеиновата маса. Наличието на тези киселини в а-амилазата е свързано с капацитетната им способност. По този начин втечняващите а-амилази нямат сулфхидрилни групи, докато захарифициращите съдържат един цистеинов остатък. Аминокиселините, съдържащи сяра, са сравнително малко или напълно липсват в а-амилазите. Някои а-амилази от гъбичен произход иматлеводичен фрагмент, който може да включва маноза, ксилоза, хексозоамин, но неговите функции не са установени.
В зависимост от вида на микроорганизма, свойствата на ос-амилазите могат да се различават значително не само в механизма на действие върху субстрата и крайните продукти, но и в оптималните условия за проява на максимална активност.
Въздействайки върху цялото нишестено зърно, а-амилазата го атакува, разхлабвайки повърхността и образувайки канали и канали, т.е. сякаш цепи зърното на парчета. Желатинизираното нишесте се хидролизира от него, за да образува продукти, оцветени с йод - състоящи се главно от ниско молекулно теглокъдрави декстрини. Процесът на хидролиза на нишестето е многоетапен. В резултат на действието на а-амилаза в първите етапи на процеса, декстрините се натрупват в хидролизата, след което не оцветяват йодом на тетра- и трималтоза, които много бавно се хидролизират от а-амилаза до ди- и монозахариди.
Всички а-амилази проявяват най-нисък афинитет към хидролизата на крайни връзки в субстрата. Някои а-амилази, особено от гъбичен произходдения, на втория етап от процеса те хидролизират субстрата по-дълбоко собразуването на малки количества малтоза и глюкоза. Схемата на хидролиза под действието на а-амилаза може да бъде написана по следния начин:
Нишесте,----------------> a-декстрини + малтоза + глюкоза
- Butadion Инструкции за употреба Описание на препарата Цена EUROLAB
- Витамини с йод Преглед на препарати Състав Критерии за селекция, щитовидна жлеза
- Хомеопатия при простатит, лечение с хомеопатични препарати - Лидаза при простатит
- 071 Geny - Anna - Част втора - Справочник на статиите - Личен сайт
- Анестезията е